1. Solution Structure of the SH3 Domain of Phospholipase Cγ
D. Kohda, H. Hatanaka, M. Odaka, V. Mandiyan, A. Ullrich, J. Schlessinger, and F. Inagaki
Cell 72, 953-960 (1993).
PubMed: 0007681365

2. Solution Structure of the Link Module: A Hyaluronan-Binding Domain Involved in Extracellular Matrix Stability and Cell Migration
D. Kohda. C. J. Morton, A. A. Parkar, H. Hatanaka, F. M. Inagaki, I. D. Campbell, and A. J. Day
Cell, 86, 767-775 (1996).
PubMed: 0008797823

3. Structural Basis of Presequence Recognition by the Mitochondrial Protein Import Receptor Tom20
Y. Abe, Toshihiro S., T. Muto, K. Mihara, H. Torii, S. Nishikawa, T. Endo, and D. Kohda
Cell 100, 551-560 (2000).
PubMed: 0010721992

4. Solution Structure of the PX domain, a Target of the SH3 domain
H. Hiroaki, T. Ago, T. Ito, H. Sumimoto, and D. Kohda
Nature Struct. Biol. 8, 526-530 (2001).
PubMed: 0011373621

5. Tom20 recognizes mitochondrial presequences through dynamic equilibrium among multiple bound states.
Saitoh T, Igura M, Obita T, Ose T, Kojima R, Maenaka K, Endo T, Kohda D
Embo J 26, 4777-4787 (2007).
PubMed: 0017948058
This paper was selected as "Must Read " by Faculty of 1000 Biology (http://www.f1000biology.com/)

6. Rational design of crystal contact-free space in protein crystals for analyzing spatial distribution of motions within protein molecules
Matsuoka R, Shimada A, Komuro Y, Sugita Y, Kohda D
Protein Sci 25, 754–768 (2016).
PubMed: 26694222

7. Comparative Analysis of Archaeal Lipid-linked Oligosaccharides That Serve as Oligosaccharide Donors for Asn Glycosylation
Taguchi Y, Fujinami D, Kohda D
J Biol Chem 291, 11042–11054 (2016).
PubMed: 27997792

8. The structure of an archaeal oligosaccharyltransferase provides insight into the strict exclusion of proline from the N-glycosylation sequon.
Taguchi Y, Yamasaki T, Ishikawa M, Kawasaki Y, Yukimura R, Mitani M, Hirata K, Kohda D.
Commun Biol 4, 941 (2021).
PubMed: 34354228

9. The time-zero HSQC method improves the linear free energy relationship of a polypeptide chain through the accurate measurement of residue-specific equilibrium constants.
Hayashi S, Kohda D.
J Biomol NMR 76, 87-94 (2022).
PubMed: 35699866

10. Retrospective study for the universal applicability of the residue-based linear free energy relationship in the two-state exchange of protein molecules.
Fujinami D, Hayashi S, Kohda D.
Sci Rep. 12, 16843 (2022).
PubMed: 36207470

11. Residue-based correlation between equilibrium and rate constants is an experimental formulation of the consistency principle for smooth structural changes of proteins.
Kohda D, Hayashi S, Fujinami D.
Biophysics and Physicobiology 20, e200046 (2023).
PubMed: 38344030

Reviews

1. Functions of outer membrane receptors in mitochondrial protein import
Endo T, Kohda D
Biochim Biophys Acta 1592, 3-14 (2002).
PubMed: 12191763

2. Structural Biology of Oligosaccharyltransferases
Matsumoto S, Nyirenda J, Kohda D
in Glycoscience: Biology and Medicine, Pages 437-445
Publisher: Springer Japan
Editors: Taniguchi, N., Endo, T., Hart, G.W., Seeberger, P.H., Wong, C.-H.
Year of publication: 2014
print ISBN: 978-4-431-54840-9, e-book ISBN: 978-4-431-54841-6

3. Chapter 21: Protein ligand interactions studied by NMR
Hiroaki H, Kohda D
in Experimental approaches of NMR spectroscopy -Methodology and application to life science and materials science-
Publisher: Springer Singapore
Editor: The Nuclear Magnetic Resonance Society of Japan
Year of publication: 2017
print ISBN: 978-981-10-5965-0, e-book ISBN: 978-981-10-5966-7

4. “Multiple partial recognitions in dynamic equilibrium" in the binding sites of proteins form the molecular basis of promiscuous recognition of structurally diverse ligands
Kohda D
Biophys Rev 10, 421-433 (2018)
doi: 10.1007/s12551-017-0365-4
PubMed: 29243092

5. Structural Basis of Protein Asn-Glycosylation by Oligosaccharyltransferases
Kohda D
Glycobiophysics, Chapter 9 (Eds: Yoshiki Yamaguchi, Koichi Kato), Adv Exp Med Biol, Volume 1104
Chapter DOI 10.1007/978-981-13-2158-0_9
PubMed: 30484249

1.NMRによる蛋白質の3次元構造解析
稲垣冬彦,神田大輔
新生化学実験講座1 タンパク質III 高次構造 105-149 (1990)

2.構造生物学の意義と役割
神田大輔、森川耿右
分子生物学(柳田、西田、野田編、東京化学同人) 第3章 38-56 (1999)

3.16章4節4項 タンパク質、核酸の二次、三次構造
神田大輔
化学便覧基礎編改訂5版 丸善(株)出版事業部 (2003)

4.いきなりはじめる構造生物学
神田大輔
秀潤社, ISBN978-4-7809-0842-8 (2011)
第1回 構造生物学事始め
第2回 立体構造からわかること・わからないこと
第3回 避けて通れない立体化学
第4回 投稿品質の立体構造の図をつくる
第5回 タンパク質ドメインによって広がる統一的理解
第6回 目指せ！タンパク質調製名人
第7回 立体構造決定法総論
第8回 結晶を作る技術
第9回 Ｘ線結晶学は王道です
第10回 ＮＭＲはスペクトロスコピーです
第11回 電子顕微鏡はフロンティア
第12回 タンパク質構築原理

5.第３章４節「アーキアの糖鎖」
田口裕也，神田大輔
「アーキア生物学」共立出版株式会社 (2017)

6.第6章「生化学における物理化学的方法」
神田大輔
化学の要点シリーズ『生化学の論理：物理化学の視点から』（日本化学会[編]，八木達彦，遠藤斗志也，神田大輔[著]）共立出版株式会社 (2018)

7.巻頭言「50%生物学」
神田大輔
生物物理 Vol.60 No.3, pp.145. 日本生物物理学会 (2020)

8. 16.3.4　タンパク質，核酸の二次，三次構造
神田大輔
化学便覧 基礎編 改訂6版，丸善出版，東京 (2020)

9.第４章タンパク質解析 17 結晶構造解析, 18 クライオ単粒子解析, 19 NMR解析
神田大輔
論文図表を読む作法. 羊土社 (2023)